qué es, especificaciones y desempeño de esta proteína

El planeta de la bioquímica humana, en sus acepciones, enseña los procesos metabólicos que suceden en nuestro interior. Alén de conceptos etéreos e identidades propias, debemos reconocer que el hombre no es mucho más que un grupo de rutas químicas, impulsos eléctricos, respiraciones celulares y cadenas polipeptídicas, al menos a un nivel únicamente fisiológico.

Por ello, cientos de pequeñas moléculas comentan nuestros comportamientos, hábitos y dolencias. Las enzimas gástricas se encargan de la digestión en el estómago, la hemoglobina de los glóbulos colorados deja la transmisión de oxígeno a nuestros tejidos y la liberación de complejos sinápticos entre neuronas nos capacitan para pensar, nada más y nada menos. Dicho sencillamente: somos las biomoléculas que sintetizamos, por pequeñas o nimias que estas parezcan.

Entre todo el conglomerado biológico que es el cuerpo humano, hay una sucesión de proteínas o conjugados encargados de funciones muy concretas, que acostumbran a escapar de la atención general por el lenguaje específico que acarrean. Aquí veremos qué es la mioglobina, una heteroproteína muscular que presenta muchas similitudes con la hemoglobina clásica.

¿Qué es la mioglobina?

La mioglobina es una heteroproteína, esto es, que está compuesta por una parte proteica (apoproteína, aminoácidos unidos a través de enlaces peptídicos) y otra no proteica de menor tamaño, el grupo prostético. La característica diferencial clave entre una proteína al empleo (holoproteína) y una heteroproteína es que esta última muestra en su estructura tridimensional lípidos, glúcidos, ácidos nucléicos e incluso metales.

Afinando mucho más el hilo, podemos destacar que la mioglobina es una heteroproteína de tipo cromoproteico, en tanto que presenta un metal en su composición química, lo que le entrega una tinción característica. La mioglobina está compuesta por una sección polipeptídica de 153 aminoácidos y por un conjunto hemo que tiene dentro un átomo de hierro, de la misma la hemoglobina. Debido a este conjunto “hemo”, tenemos la posibilidad de afirmar que la función principal de la mioglobina es guardar oxígeno.

Además de esto, podemos destacar que la mioglobina está compuesta por una sola cadena polipeptídica formada por 8 hélices alfa (estructura secundaria de la conformación de aminoácidos), que se asocia con un punto de inserción de oxígeno. En el centro, presenta un anillo de porfirina que contiene hierro. Un grupo de histidina proximal (His-93) se asocia de forma directa a la molécula de hierro, al paso que un grupo de histidina distal (His-64) se pone en la cara contraria de la capacitación.

En contraposición, la hemoglobina (encargada de transportar el oxígeno en sangre, dentro de los glóbulos rojos) está compuesta por cuatro polipéptidos distintas y 4 puntos de unión del oxígeno, lo que permite distintas características cinéticas de unión. Podría decirse que, desde un criterio químico, esta es mucho más “complicada” que la mioglobina.

Si deseamos que te quedes con un concepto de todo este conglomerado, es la próxima: la mioglobina está formada solo por una cadena de aminoácidos (polipéptido), que paralelamente se presenta con apariencia de 8 hélices alfa conectadas, dispuestas de manera enrollada sobre la conformación tridimensional. En el centro de la heteroproteína hay un conjunto hemo, con una molécula de hierro. Si pudiéramos desenrollar su composición terciaria, veríamos un cordel de 8 subunidades unido a un anillo hemo.

Función de la mioglobina

De la misma la hemoglobina, la mioglobina es una heteroproteína citoplasmática que permite la unión del oxígeno a un grupo hemo. De cualquier manera, al tener 4 cadenas polipeptídicas (globina), la hemoglobina tiene cuatro conjuntos hemo, lo que le permite adherir más oxígeno a su composición terciaria. Así pues, la hemoglobina muestra mucho más “carga de oxígeno”, al tiempo que la mioglobina tiene una mayor afinidad al mismo, pero en menor cantidad (solo un grupo hemo/una molécula de O2). Estas diferencias van en conjunción con la utilidad de cada molécula: la hemoglobina transporta, al tiempo que la mioglobina guarda.

En este punto, cabe destacar que las concentraciones de mioglobina son máximas en la musculatura estriada de los vertebrados, en concreto, en el citoplasma de los cardiomiocitos y en el sarcoplasma de las fibras musculares. Con base en esta idea, se puede asumir que la función primordial de la mioglobina es dar oxígeno a las mitocondrias musculares en el momento en que el organismo está en un momento de esfuerzo, con el fin de eludir la hipoxia a nivel tisular.

Dicho de otra manera, la mioglobina sirve de buffer de la concentraciòn intracelular de oxígeno y asimismo como una reserva de O2 a nivel muscular. Este término se asegura por una realidad tan curiosa como esperada: los animales que viven en el agua y pasan enormes periodos de tiempo sumergido presentan 30 ocasiones mucho más mioglobina en su ambiente celular, en comparación con esos que tienen oxígeno disponible en todo instante.

Estas son algunas funciones más de la mioglobina, contextualizadas en el entorno del organismo:

  • Facilita la difusión de oxígeno: esta heteroproteína se desatura al inicio de la actividad muscular, lo que incrementa el gradiente de difusión de oxígeno desde los capilares hasta el citoplasma.
  • Semeja tener funcionalidades enzimáticas: se precisa para la descomposición activa de óxido nítrico a nitrato. El metabolismo del óxido nítrico estimula la actividad mitocondrial.
  • Contribuye a eliminar especies reactivas de oxígeno (ROS): las ROS son moléculas pequeñísimas derivadas del metabolismo celular de forma normal, pero estas pueden dañar a la célula y ocasionar su envejecimiento. Por este motivo, la mioglobina contribuye a que sus concentraciones sean mínimas.

Como puedes ver, la funcionalidad de la mioglobina no solo reside en el almacenaje de una molécula de O2 merced a su grupo hemo. Si bien esta sea su tarea principal, también presenta otras, igualmente esenciales para el bienestar en el entorno celular.

El papel de la mioglobina en los cuadros clínicos

La mioglobina está codificada por el gen MB en humanos, y como toda secuencia organizada de ADN, esta es susceptible a mutaciones. Se ha asociado la disfuncionalidad del gen MB con distintas condiciones, como el síndrome compartimental o el meduloblastoma.

Además de esto, modelos experimentales (ratones knockout) con la mioglobina mutada desarrollan enfermedades mortales a nivel cardiaco durante el avance fetal. Los pocos modelos que sobreviven a estas condiciones expresan mecanismos compensatorios, pero la supervivencia es baja. Por este motivo, se asegura que la mioglobina es fundamental para el desempeño del cuerpo.

Alén de terrenos conjeturales, se ha asociado directamente a la mioglobina con una entidad clínica ampliamente famosa: la rabdomiolisis. En esta condición grave, se produce un daño en la membrana del miocito (célula muscular), que deriva en la acumulación de calcio de manera anormal dentro del músculo. Esto piensa lisis y necrosis muscular, lo que paralelamente incrementa la concentración en sangre de moléculas que no habrían de estar allí.

Raramente, la mioglobina es la proteína que mucho más daños crea en los riñones en el momento en que se infiltra en el aparato circulatorio y acaba siendo “filtrada” en el ambiente renal. Se estima que esta heteroproteína puede precipitar en los túbulos del riñón, acumulándose y ocasionando obstrucciones. Este mecanismo de toxicidad explica, en parte, por qué razón el fallo renal es uno de los principales resultados consecutivos de la rabdomiolisis.

Por último, cabe destacar que se mide la existencia de mioglobina en la orina para advertir esta condición, en tanto que una concentración de 100 mg/dl es capaz de cambiar el color del pis.

Resumen

Cuando prestamos atención en una proteína, enzima o molécula relacionada con el metabolismo, quedarse solo con su estructura y función principal es un grave error. Sí, la mioglobina guarda oxígeno para evitar la hipoxia muscular, pero también tiene actividad enzimática, neutraliza especies reactivas de oxígeno, facilita la difusión de O2 en el entorno celular y sirve como uno de los criterios diagnósticos para la rabdomiolisis (así sea en su concentración plasmática o en orina).

Al final de cuenta, toda biomolécula tiene mucho más de una función en nuestro cuerpo, y si pensamos que solo cumple una labor, indudablemente será pues no hemos descubierto el resto.

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