qué es, especificaciones y funcionalidades

El hombre y el resto de animales somos sistemas abiertos, puesto que requerimos el consumo de materia orgánica para conseguir energía. El 50% de nuestra dieta está compuesta por hidratos de carbono, el 30% por grasas y el 10-15% por proteínas.

Todos estos macronutrientes se descomponen a través de hidrólisis en biomoléculas pequeñas, que atraviesan la membrana plasmática de las células y se oxidan en el ambiente mitocondrial, con el fin de obtener energía para todos y cada uno de los tejidos y reacciones necesarias para la vida.

La digestión, conocida como el proceso por el que un alimento es transformado en el aparato digestivo en una sustancia que el organismo asimila, es fundamental para que la comida concluya convertida en energía y calor metabólico. Para ello, el alimento es ingerido por la boca, sometido a una secuencia de cambios mecánicos y químicos, transportado al estómago, entonces a los intestinos y, para finalizar, se eyectan los desechos al medio con apariencia de heces.

Este desarrollo general detalla el paso de alimento por el aparato digestivo de manera extremadamente somera, pero cabe destacar que todas estas partes del sistema se identifica por una secuencia de reacciones químicas y físicas de enorme interés. El día de hoy te lo contamos todo sobre la pepsina, una de esas enzimas fundamentales para comprender la digestión a nivel gástrico.

¿Qué es la pepsina?

En primer lugar, es requisito poner énfasis que la pepsina es una endopeptidasa, o sea, una enzima que disgrega las proteínas obtenidas en la ingesta dietética en péptidos mucho más pequeños. Esta clase de moléculas enzimáticas rompen los enlaces peptídicos entre aminoácidos en la cadena proteica, siguiendo una sucesión de guías muy específicas. La pepsina no es la única endopeptidasa encargada de la digestión, pues en este conjunto también resaltan la tripsina, quimiotripsina, elastasa o termolisina, por ejemplo.

A pesar de la variedad de endopeptidasas en el entorno gástrico, la pepsina se considera una de las mucho más importantes, junto con la tripsina y quimiotripsina. Además de esto, su entorno de acción es clarísimo y delimitado: marcha en su mayor eficiencia entre un pH de 1,5 y 2, las condiciones exactas idóneas del estómago. Una vez llega a la porción del duodeno (con un pH 6), esta enzima se inactiva y su ocupación llega a su fin (si bien sostiene su conformación tridimensional hasta un pH de 8).

De todas formas, es necesario aclarar que la digestión proteica asimismo continúa a nivel intestinal, gracias a los efectos de enzimas pancreáticas como la tripsina, quimiotripsina, elastasa y carboxipeptidasa. Así pues, pese a su esencialidad, la pepsina no es importante para la vida: si esta enzima falta, otras se pueden encargar del metabolismo proteico, con aproximadamente esfuerzo.

Raramente, la actividad enzimática de la pepsina y otras enzimas podría llegar a autodegradar nuestro tejido del organismo si no existieran mecanismos precautorios claros y efectivos. Afortunadamente, la barrera mucosa del estómago secreta una substancia de tipo moco-bicarbonato, que le entrega a la pared gástrica prácticamente un entorno de pH neutro y desactiva a la pepsina. Nuestro estómago debe protegerse de la actividad enzimática que tiene rincón dentro suyo, por contraintuitivo que suene.

La síntesis de la pepsina

La pepsina se sintetiza en el estómago, tal y como dejamos entrever en líneas anteriores. De todas formas, las células estomacales (células principales de las glándulas gástricas) no segregan pepsina en sí misma, sino más bien pepsinógeno. Este compuesto es un zimógeno o proenzima inactiva, que tiene dentro 44 aminoácidos “plus”, en comparación con la enzima real.

La hormona gastrina, segregada por las células G del aparato gástrico, impulsa la secreción de pepsinógeno y ácido clorhídrico, el que genera un ambiente de pH muy ácido dentro de la cámara estomacal. Cuando el pepsinógeno entra en contacto con este conglomerado ácido, padece una reacción autocatalítica, en la que se libera de la “cola” de aminoácidos que lo sostenían inactivo. Así, merced a la existencia de ácidos estomacales, el pepsinógeno se transforma en su variación activa pepsina y esta puede empezar a disgregar las proteínas en moléculas más pequeñas.

Además, es requisito apuntar que el pepsinógeno se sintetiza gracias a las normas presentes en los genes, es decir, los cromosomas en las células. En el ser humano, existen 3 genes diferentes que codifican para la misma forma del pepsinógeno A: PGA3, PGA4 y PGA5. Todos ellos tienen las direcciones de la síntesis del zimógeno, que luego se transforma en la enzima por la estimulación de los ácidos gástricos.

Por otra parte, ciertos compuestos (como la pepstatina) son capaces de inhibir la pepsina a concentraciones muy bajas. La pepstatina fue aislada por primera vez en cultivos de hongos actinomicetos, pero poco mucho más se conoce de ella más allá de su actividad como proteasa.

Función de la pepsina

En este punto, es esencial destacar que la pepsina se dedica a romper las proteínas, pero al estar compuesta por aminoácidos, esta enzima también es una proteína en sí. Los aminoácidos son la unidad básica de toda proteína, pues estos se unen en órdenes concretos mediante enlaces peptídicos para ofrecer rincón a péptidos (menos de 10 aminoácidos), polipéptidos (de 10 a 50 aminoácidos) y proteínas (más de 50 aminoácidos).

Por su parte, la pepsina “corta” la cadena proteica que se desea degradar al nivel de los aminoácidos leucina (leu) fenilalanina (phe), triptófano (trp) o tirosina (tyr), a menos que alguno de ellos vaya antecedido de prolina (pro). Recordamos que hablamos de una endopeptidasa, lo que significa que corta “por la parte interior” (entre aminoácidos que no forman parte de la sección proteica terminal).

Las proteínas solo suponen un 10-15% de nuestra dieta (en tanto que los carbohidratos son la fuente más rica de energía), pero estas suponen el 50% del peso seco de casi todos los tejidos biológicos, pues no existe proceso metabólico que no dependa en cierto modo de ellas. Por ello, la pepsina y el resto de enzimas que degradan las proteínas son tan fundamentales: no solo para la obtención de energía, sino para la integración de los aminoácidos en tejidos biológicos, como los músculos y la piel.

El papel de la pepsina en las nosologías

Como todo elemento del cuerpo humano, la pepsina puede llegar a fallar o efectuar actividades en momentos en los que no es necesaria, lo que desemboca en patologías. En un caso así, esta y otras enzimas juegan un papel fundamental en el desarrollo de síntomas del reflujo laringofaríngeo (LPR) y reflujo gastroesofágico (GERD).

Un individuo con un esfínter esofágico inferior (LES) debilitado puede llegar a experimentar estas condiciones, puesto que el bolo alimenticio mezclado con los jugos gástricos retrocede hacia el esófago si no se determina bien el entorno del estómago. Esto provoca que los ácidos, la pepsina y otras enzimas recorran el tubo esofágico hacia atrás, llegando aun a la laringe y, en los peores casos, al ambiente pulmonar.

Para complicar aún más las cosas, los pacientes con LPR tienen una sensibilidad neural local modificada, conque no pueden contestar con toses y estertores a la presencia de ácido en el entorno laríngeo. Al hallarse en su forma activa y no ser excretada, la pepsina comienza a degradar los tejidos laríngeos, lo que se traduce en disfagia crónica (imposibilidad para tragar), voz áspera y toses repetidas. Cuanto más esté la pepsina en contacto con el ambiente laríngeo, peores van a ser los daños.

Resumen

Como habrás podido comprobar, la pepsina es una enzima de lo mucho más atrayente a nivel fisiológico, en tanto que se autoactiva a sí con el entorno acídico del estómago y su ocupación se regula de forma completamente dependiente al pH ambiental. Si el pH se mantiene entre 1,5 y 2, la enzima continúa en su forma activa y realiza su trabajo. En el momento en que este valor cambia, mantiene su conformación tridimensional, pero no disgrega las proteínas como en el estómago.

Merced a la pepsina y otras muchas biomoléculas de naturaleza enzimática, los humanos tenemos la posibilidad de transformar las proteínas que consumimos en energía y, más que nada, en aminoácidos útiles para la capacitación y reparación de tejidos. Por supuesto, nos se sabe que sin nuestro metabolismo de adentro no somos nada.

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